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    188宝金博页面版: 汉坦病毒病原学研究进展

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    内容提示： ?作者单位 :100052 　北京 , 中国疾病预防控制中心病毒病预防控制所出血热脑炎室? 综述 ?汉坦病毒病原学研究进展李家亮 　李德新　　 汉坦病毒 (hantavirus ,HV) 属布尼亚病毒科 (bunyaviridae)汉坦 病 毒 属 ( genus hantavirus) , 是 肾 综 合 征 出 血 热(hemorrhagic fever with renal syndrome ,HFRS) 和汉坦病毒肺综合征 (hantavirus pulmonary syndrome ,HPS) 的病原体 [1] 。 HFRS是一类以发热、出血和肾功能损伤为特征的急性传染病 , 病死率 0 1 1 % ～ 10 1 0 %; HPS 主要引起急性发热 , 进行性呼吸衰竭 , 病死率高达 40 % ～ 60 % [2] 。 HV 流...

    文档格式：PDF | 页数：4 | 浏览次数：110 | 上传日期：2019-07-29 01:06:00 | 文档星级：
    ?作者单位 :100052 　北京 , 中国疾病预防控制中心病毒病预防控制所出血热脑炎室? 综述 ?汉坦病毒病原学研究进展李家亮 　李德新　　 汉坦病毒 (hantavirus ,HV) 属布尼亚病毒科 (bunyaviridae)汉坦 病 毒 属 ( genus hantavirus) , 是 肾 综 合 征 出 血 热(hemorrhagic fever with renal syndrome ,HFRS) 和汉坦病毒肺综合征 (hantavirus pulmonary syndrome ,HPS) 的病原体 [1] 。 HFRS是一类以发热、出血和肾功能损伤为特征的急性传染病 , 病死率 0 1 1 % ～ 10 1 0 %; HPS 主要引起急性发热 , 进行性呼吸衰竭 , 病死率高达 40 % ～ 60 % [2] 。 HV 流行广泛 , ：ρ现 , 已成为一个全球性的公共问题。1 　 HV 的分型病毒分类国际委员会第七次会议认为 HV 的分型应当有 3 个标准 : 病毒和其他 HV N 蛋白氨基酸序列和 GPC(G1 、G2 蛋白前体 ) 氨基酸序列相比至少有 7 % 的不同 ; 病毒必须占有独特的生态学位置以及通过两种方式的交叉中和实验 ;病毒必须形成独特的血清型 [3] 。这种分型标准实际上与我们已知的 HV 片段间核苷酸差别分型标准相当。根据以上标准 , 到目前为止 , 世界各地报道的 HV 至少有 30 个血清型Π基因型 ( 表 1) , 一些新的 HV 属成员还在不断地发现中 [3 2 7] 。HV 主要存在于 3 种鼠亚科的啮齿类动物体内[4 ,6]。鼠亚科和田鼠亚科主要分布在亚欧大陆 , 可引起 HFRS 。仓鼠亚科主要分布在南北美洲 , 引起 HPS 。自然界中啮齿类动物种类繁多 , 到目前只有 5 % 的啮齿类动物进行过 HV 检测 [5] , 将来一定可以发现更多种类的 HV 。2 　 HV 基因组的结构特征　　 HV 基因组为分节段的单股负链 RNA , 由 L 、 M 、 S 3 个基因片段组成 , 分别编码病毒的 RNA 依赖的 RNA 多聚酶 (L) 、外膜蛋白 G1 、 G2 和核衣壳蛋白 (N) 。在 BAY 、 BCC 、 ELMC 、 ILV 、 KBR 、 NY 、 PH 、 PUU 、 RIOS 、 SN 和TUL 中 ,HV S 片段还存在一个编码非结构蛋白NSs(相对分子质量为 7 000 ～ 10 000) 的开放读码框 , 在 HTN 、 SEO 和 DOB中则没有。在 HV 感染的细胞内并没有发现 NSs; 但在 PUU和 TUL 中 ,S 片段的这一区域具有的双重编码功能和核苷酸取代率降低暗示这个开放读码框可能是有功能的 [5] 。HV 基因组 3 ′和 5 ′的末端存在保守互补并可形成锅柄状结构的序列 , 这个结构是布尼亚病毒的标志。锅柄状结构的序列至少有 17 bp 长 ; 其中 14 bp 为种属特异。最末端的 11个碱基序列“ TAGTAGTAGAC ”为所有 HV 共有 , 是区分 HV 和布尼亚病毒科其他病毒的重要依据。末端互补的序列还包含 3 个三核苷酸重复(5′2 PUAGUAGUAG 2 3 ′) ,这和 HV 基因组RNA 和 mRNA 的合成“引物2重排列” (prime 2 and 2 realign) 的机制有关 [8] 。HV 基因组 RNA 中 L 和 M 片段长度变化很小 ,S 片段变化显著 ,S 片段的变化主要集中在 3 ′非编码区。 S 片段的 3 ′非编码区核苷酸序列变化也非常大。对于不同型别的 HV ,S 片段的核苷酸序列有 60 % ～ 70 % 的同源性。相同血清型的不同病毒株核苷酸变化也很不同 , 对于 M 片段来说 ,HTN变异为 6 % ,SEO 为 7 % 。 HV 属中 PUU 病毒变异较其他型别病毒大 ,M 和 S 片段编码区核苷酸的变异分别为 20 % 和17 % 。在 3 ′端非编码区 , 变异高达 30 % ～ 37 %[9]。3 　 HV 的结构蛋白S 基因编码的 N 蛋白由 428 ～ 433 个氨基酸组成 , 相对分子质量为 49 000 ～ 51 000 。 N 蛋白在 HV 感染细胞内过量表达 , 形成大的颗粒状或者丝状的包涵体。 N 蛋白 N 端的 100个氨基酸主要为疏水氨基酸 , 具有高度抗原性。所有的含HV 抗体的人血清都识别这个区域。 N 蛋白的中间部分210 ～ 310 氨基酸主要为疏水氨基酸 , 是 HV 多变的区域。 B细胞表位主要位于 N 蛋白 N 2端 , 而 T 细胞表位主要位于 N蛋白 C 2端 [10] 。 N 蛋白的 C 末端高度保守并和 RNA 结合 , 但对所结合的病毒序列没有特异性。一般认为 N 蛋白与机体的细胞免疫应答有密切关系 [11] 。 N 蛋白可以直接与体外转录的病毒 S 片段 RNA 结合 , 结合区域为 N 蛋白中部 175 ～ 217 氨基酸的一段保守序列 [12] 。 Mir 等 [13] 发现 HV N 蛋白形成的三聚体可以和病毒RNA 末端锅柄状结构特异性结合。刘合宾等[14] 也发现N 蛋白在体外可以和 HV 基因组末端的反向重复序列特异结合。此外 ,N 蛋白还可以与被感染细胞的细胞器结合调节病毒的复制 [15] 。最近有研究报道 ,PUUV 的 N 蛋白 C 末端 57 个氨基酸残基可直接与细胞凋亡因子 Daxx 末端 142 个氨基酸残基结合 , 从而诱导细胞程序性死亡 [16] 。M 基因编码的糖蛋白前体蛋白由 1 132 ～ 1 148 个氨基酸组成 , 它在翻译的同时便被切割成 G1 、 G2 蛋白 , 再由 G1 、G2 蛋白形成二聚体。 G1 糖蛋白 C 末端有一段保守结构WAASA , 是糖蛋白前体的裂解信号[17]。当 G1 及 G2 两种蛋白同时在感染细胞内表达时 , 它们可以有效地从内质网被输送到高尔基体 。单独表达时 , G1 及 G2 均主要保留在内质? 8 9 1 中华实验和临床病毒学杂志 2005 年 6 月第 19 卷第 2 期 　 Chinese J Exp Clin Virol ,June 2005 ,Vol 19 ,No.2

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