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    188宝金博页面版: 干细胞转化技术

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    内容提示： 书 书中国生物工程杂志。茫瑁椋睿幔拢椋铮簦澹悖瑁睿铮欤铮纾，２００８，２８（７）：１２２～１２６蛋白质 ＳＵＭＯ化修饰研究进展 韦　玮 １，２ 　张　浩 １ 　毛建平 ２ 　叶棋浓 １（１军事医学科学院生物工程研究所　北京。保埃埃福担啊。簿乱窖Э蒲г悍派溆敕湟窖а芯克”本。保埃埃福担埃┱。樱眨停希ǎ螅恚幔欤欤酰猓椋瘢酰椋簦椋瞠玻颍澹欤幔簦澹洌恚铮洌椋妫椋澹颍┦抢喾核氐鞍准易宓闹匾稍敝，可与多种蛋白结合发挥相应的功能，其分子结构及 ＳＵＭＯ化反应途径都与泛素类似，但二者功能完全不同。ＳＵＭＯ化修饰可参与转录调节、核转运、维持基因组完整性及信号转导等多种细胞内活动，是一种重要的多功能的蛋白质翻译后修饰方式。ＳＵＭＯ化修饰功能的失调可能导致某些疾病的发生。关键词。樱眨停稀。樱眨停匣〉鞍仔奘巍。眨拢茫埂。校桑粒又型挤掷嗪拧。眩担笔崭迦掌：２００８０４１０　　修回日期：２００８０５...

    文档格式：PDF | 页数：5 | 浏览次数：30 | 上传日期：2016-08-11 04:13:38 | 文档星级：
    书 书中国生物工程杂志。茫瑁椋睿幔拢椋铮簦澹悖瑁睿铮欤铮纾，２００８，２８（７）：１２２～１２６蛋白质 ＳＵＭＯ化修饰研究进展 韦　玮 １，２ 　张　浩 １ 　毛建平 ２ 　叶棋浓 １（１军事医学科学院生物工程研究所　北京。保埃埃福担啊。簿乱窖Э蒲г悍派溆敕湟窖а芯克”本。保埃埃福担埃┱。樱眨停希ǎ螅恚幔欤欤酰猓椋瘢酰椋簦椋瞠玻颍澹欤幔簦澹洌恚铮洌椋妫椋澹颍┦抢喾核氐鞍准易宓闹匾稍敝，可与多种蛋白结合发挥相应的功能，其分子结构及 ＳＵＭＯ化反应途径都与泛素类似，但二者功能完全不同。ＳＵＭＯ化修饰可参与转录调节、核转运、维持基因组完整性及信号转导等多种细胞内活动，是一种重要的多功能的蛋白质翻译后修饰方式。ＳＵＭＯ化修饰功能的失调可能导致某些疾病的发生。关键词。樱眨停稀。樱眨停匣〉鞍仔奘巍。眨拢茫埂。校桑粒又型挤掷嗪拧。眩担笔崭迦掌：２００８０４１０　　修回日期：２００８０５１９ 国家 自 然 科 学 基 金 （３０６７０４３９）、全 军 医 药 卫 生 科 研 基 金（０６Ｊ０２１）资助项目通讯作者，电子信箱：ｙｅｑｎ＠ｙａｈｏｏ．ｃｏｍ　　细胞内存在多种蛋白质共价修饰方式，如磷酸化、乙酰化、泛素化、甲基化等，它们都对蛋白质发挥正常的生 物 学 功 能 起 着 重 要 作 用。 其 中 泛 素 化（ｕｂｉｑｕｉｔｙｌａｔｉｏｎ）是介导蛋白质降解的重要方式之一，它通过将 ７６个氨基酸的泛素（ｕｂｉｑｕｉｔｉｎ，Ｕｂ）结合到靶蛋白上，形成多聚泛素链，被蛋白酶体识别，引起蛋白质降解。近些年来几种小的类泛素蛋白（ｕｂｉｑｕｉｔｉｎｌｉｋｅｐｒｏｔｅｉｎｓ，Ｕｂｌｓ）陆续被发现，它们结构与泛素类似，在细胞内具有广泛功能，但并不介导蛋白酶体依赖的蛋白质降解过程，ＳＵＭＯ（ｓｍａｌｌｕｂｉｑｕｉｔｉｎｒｅｌａｔｅｄｍｏｄｉｆｉｅｒ）就是其中的重要成员之一。　。樱眨停希笫且焕喔叨缺Ｊ氐牡鞍字始易，为大多数真核细胞生存所必需。该家族的第一个成员 ＳＭＴ３于１９９５年在酿酒酵母中被首次发现，当时认为它有参与有丝分裂和减数分裂的功能 ［１］ 。随着研究的进一步深入发现，ＳＵＭＯ化（ｓｕｍｏｙｌａｔｉｏｎ）功能不仅如此。ＳＵＭＯ可与包括雄激素受体（ａｎｄｒｏｇｅｎｒｅｃｅｐｔｏｒ，ＡＲ）、ＩκＢα、ｃｊｕｎ、组蛋白去乙酰化酶（ｈｉｓｔｏｎｅｄｅａｃｅｔｙｌａｓｅｓ，ＨＤＡＣｓ）及 ｐ５３在内的多种蛋白质结合，参与转录调节、ＤＮＡ修复、核转运、信号转导和细胞周期调控等多种功能调节过程。１。樱眨停系慕峁褂敕掷唷　。樱眨停希笫且焕喾肿恿吭嘉 １１ｋＤａ的蛋白质，在结构上与泛素存在一定相似性。它们的一级结构虽然只有 １８?的序列相似性，但二级、三级结构惊人的相似。ＮＭＲ结果显示，二者具有相同的三维结构，即—个 β折叠（βｓｈｅｅｔ）缠绕一个 α螺旋 αｈｅｌｉｘ）的球状折叠，而且参与反应的 Ｃ端双 Ｇｌｙ残基位置也十分相似。不同的是 ＳＵＭＯ的 Ｎ端还有一个约 １０～２５氨基酸长度的柔韧延伸，而泛素没有；并且二者的表面电荷分布也完全不同，这提示它们可能具有不同的功能 ［２］ 。　。樱眨停系鞍追植脊惴，存在于各种真核生物细胞中，在芽殖酵母、线虫、果蝇及培养的脊椎动物细胞中都有表达。但酵母、线虫、果蝇只存在一种 ＳＵＭＯ基因，而在植物和脊椎动物体内包含几种不同的 ＳＵＭＯ基因。人类基因组就编码了四种不同的 ＳＵＭＯ蛋白，分别为：ＳＵＭＯ１（又称 ＰＩＣ１，ＵＢＬ１，ｓｅｎｔｒｉｎ，ＧＭＰ１或ＳＭＴ３Ｃ）、ＳＵＭＯ２（又称 ＳＭＴ３Ａ或 ｓｅｎｔｒｉｎ３）、ＳＵＭＯ３（又称 ＳＭＴ３Ｂ或 ｓｅｎｔｒｉｎ２）和 ＳＵＭＯ４。其中 ＳＵＭＯ１～ＳＵＭＯ３在各种组织中均有表达，而 ＳＵＭＯ４则主要在肾脏、淋巴结和脾脏中表达 ［３］ 。２。樱眨停匣奘蔚牡孜锾氐恪　〉侥壳拔，研究发现能与 ＳＵＭＯ结合被其修饰的蛋白有百余种，例如 ＲａｎＧＡＰ１，ＰＭＬ，Ｓｐ１００，ＩκＢα，ｐ５３和 ｃＪｕｎ等。通过对这些 ＳＵＭＯ化靶分子的结构分析发现，它们大都包含一段短的的一致性序列 ΨＫＸＥ，其中 Ψ代表一个大的疏水性氨基酸，通常是异亮氨酸、亮氨酸或缬氨酸、甲硫氨酸或苯丙氨酸；Ｋ代表赖氨

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