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    188宝金博页面版: 纳豆激酶分离纯化及纤溶活性研究

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    内容提示： 59※基础研究食品科学2005, Vol. 26, No. 2[3]Giuseppe Toscano, Domenico Pirozzi, Michele Maremonti,et al. Kinetics of enzyme deactivation: a case study[J]. Ca-talysis Today, 1994, 22: 489-510.[4]Ludikhuyze L, De Cordt S, Weemaes C, et al. Kinetics forheat and pressure-temperature inactivation of Bacillus subtilisamylase[J]. Food Biotechnology, 1996, 10(2): 105-129.[5]Lenonard S J, Merson R L, et al. Estimating thermal degrada-tion in processing of foods[J]. J Agric Food Chem, 1986, 34(3): 392-396.[6]孙梅君. ...

    文档格式：PDF | 页数：5 | 浏览次数：35 | 上传日期：2015-04-11 05:59:04 | 文档星级：
    59※基础研究食品科学2005, Vol. 26, No. 2[3]Giuseppe Toscano, Domenico Pirozzi, Michele Maremonti,et al. Kinetics of enzyme deactivation: a case study[J]. Ca-talysis Today, 1994, 22: 489-510.[4]Ludikhuyze L, De Cordt S, Weemaes C, et al. Kinetics forheat and pressure-temperature inactivation of Bacillus subtilisamylase[J]. Food Biotechnology, 1996, 10(2): 105-129.[5]Lenonard S J, Merson R L, et al. Estimating thermal degrada-tion in processing of foods[J]. J Agric Food Chem, 1986, 34(3): 392-396.[6]孙梅君. 番茄中果胶酯酶耐热性的研究[J]. 食品与发酵工业, 1992, (5): 13-20.[7]汪李严. 耐高温α -淀粉酶及其在食品工业的应用[J]. 食品科学, 1991, (12): 27-29.Ashim K Datta. Error Estimates for approximate kinetic[8]parameters used in food literature[J]. Journal of FoodEngineering, 1993, 18: 181-199.[9]芝畸 勋[日]. 新编食品杀菌工艺学[M]. 许有成, 译. 北京:农业出版社, 1990.[10]杨宗政. 耐温淀粉酶溶液蒸发浓缩过程中的质量评估[D].天津轻工业学院学位论文, 2000.天津轻工业学院, 无锡轻工业学院. 食品工艺学(上册)[M]. 北京: 中国轻工业出版社, 1984.[11]纳豆激酶分离纯化及纤溶活性研究王 萍1 ,2， 陈 钧1， 杨小明1， 鲍艳霞1(1.江苏大学生环学院制药工程系， 江苏 镇江 212013；2.江西农业大学动物科学技术学院， 江西 南昌 330045)摘　 　 　 要： 经过生理盐水浸提、(NH4)2SO4 分级沉淀、 Sephadex G-100 凝胶层析等纯化步骤， 从纳豆中获得层析纯的纳豆激酶， 纯化倍数 15.6， 回收率 10.2%， SDS-PAGE 电泳显示为二个组分， 分子量在 29000 左右。 对其纤溶性质研究表明： 纳豆激酶活性的最适pH 为 8.0， pH6～10 溶液中 40℃以下基本稳定， pH ＜ 5 失去纤溶活性； 模拟胃环境的酸性条件下， 粗酶失去纤溶活性， 而纳豆生理盐水浸提液纤溶活性保持 25%； SDS-PAGE 电泳显示，胰蛋白酶对纳豆激酶成分没有降解作用； 体外溶栓作用表明， 纳豆激酶溶解纤维蛋白的方式是直接溶解， 而不是通过激活纤溶酶原。关键词： 纳豆激酶； 分离纯化； 纤溶活性Research on Purification and Fibrinolytic Activity Assay of Nattokinase from NattoWANG Ping1,2， CHEN jun1， YANG Xiao-Min1， BAO Yan-Xia1(1.School of Biological and Enviromental Engineering， Jiangsu University， ZhenJian 212013, China；2.College of Animal Science and Technology， Jiangxi Agriculture University， Nangchang 330045, China)Abstract ： The nattokinase was purified from natto through procedures of saline extraction, ammonium sulfate precipitation,and SephadexG-100 gel chromatograph purification with a fold of 15.6 and overall yield of 10.2%. The purified enzymecontained two protein components with molecular weight about 29kD by SDS-PAGE. Properties of fibrinolytic activity showednattokinase. Its optimum pH was 8, stable within pH 6～10 and below 40℃, but inactivated completely below pH5. Undersimulating acid environment of stomach, the fibrinolytic activity of crude extract of nattokinase lost completely while 25% of thesaline extract of natto retained. The SDS-PAGE results showed that the nattokinase could not be hydrolyzed by trypsin.Nattokinase could hydrolyze fibrin directly rather than by activating plasminogen in vitro.Key words： nattokinase； purification； fibrinolytic activity收稿日期： 2004-02-17作者简介： 王萍(1 96 3 -)， 女， 副教授， 博士生， 主要从事天然产物活性成分研究。

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